كشفت دراسة علمية متقدمة، اعتمدت على النمذجة الحاسوبية والتحام الجزيئي، عن نتائج مبشرة لإمكانية تعزيز كفاءة إنزيم L-asparaginase (L-ASNase)، وهو دواء حاسم يُستخدم في العلاج الكيميائي لعدد من سرطانات الدم، مثل اللوكيميا الليمفاوية الحادة.

وركز البحث، الذي لم يُنشر بعد في مجلة علمية محكمة، على تحليل الإنزيم المستخلص من ثلاثة كائنات دقيقة مختلفة هي: Bifidobacterium longum، و Lactococcus lactis، و Escherichia coli K12. وهدفت الدراسة إلى فهم كيفية تأثير تغييرات محددة (طفرات حاسوبية) في الأحماض الأمينية التي تشكل موقع الارتباط بالركيزة (الحمض الأميني L-asparagine) على قوة وكفاءة ارتباط الإنزيم بها.

منهجية البحث والنتائج الرئيسية:

من خلال تقنيات محاكاة حاسوبية متطورة، قام الفريق البحثي بتصميم وإدخال سلسلة من الطفرات على مواقع ارتباط الركيزة في الإنزيمات الثلاثة ومقارنة أدائها مع الإنزيم الطبيعي (الطافر). وأبرزت النتائج اختلافًا كبيرًا في استجابة كل إنزيم لهذه التغييرات:

· في إنزيم E. coli: أظهرت بعض الطفرات الاصطناعية تحسنًا ملحوظًا في قدرة الإنزيم على الارتباط بالركيزة مقارنةً بالنسخة الطبيعية، مما يشير إلى مسار واعد لتطوير نسخ أكثر فاعلية من هذا الإنزيم شائع الاستخدام.

· في إنزيم L. lactis: كشفت الدراسة أن بنية الإنزيم، وخاصة في المنطقة بين الأحماض الأمينية 290 و298، أكثر حساسية للتغيرات. حيث أثرت الطفرات في هذا الموقع تحديدًا على استقرار وقوة الارتباط، مما يحدد منطقة وظيفية بالغة الأهمية لأداء الإنزيم.

· في إنزيم B. longum: على عكس الآخرين، أدت معظم الطفرات المحاكاة إلى انخفاض في كفاءة الارتباط. وهذا يقود الباحثين إلى استنتاج أن هذا الإنزيم قد يكون “مُحسَّنًا بطبيعته” عبر التطور، مما يجعله ذا بنية أولية عالية الكفاءة يصعب تحسينها بشكل أبعد.

علقت على النتائج كلا من ا.د. انتصار محمد بوشيحة ود. زاهية بوشيحة بقسم الصيدلانيات كلية الصيدلة جامعة بنغازي مع عدد من الباحثين المشاركين فالدراسة باءن هذه الدراسة توضح بشكل دقيق كيف ان تغييرا وحيدا فى المكونات الجزيئية